与动物相同，植物具有天然免疫系统，通过免疫受体蛋白感受各种病原微生物分子，并将信号传递给细胞内的其它蛋白激活防卫反应。免疫反应受到严格的控制，的免疫反应确保动植物抵抗病原微生物侵害，但过度免疫反应则会导致植物生长发育受阻和各种人体免疫疾病。因此，控制免疫反应的活性非常重要。

       
    近日，中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究团队与英国塞恩斯伯实验室Zipfel、加拿大女王大学Jacqueline Monaghan实验室合作，发现了植物调控免疫活性的分子机理。周俭民研究团队前期的工作表明，细胞质类受体激酶BIK1是作用于多个免疫受体下游的枢纽蛋白，控制多条防卫反应途径。已有研究表明，异源G蛋白三聚体和钙依赖激酶CPK28分别正负调控植物体内BIK1蛋白的积累，然而其调控BIK1蛋白稳定性的作用机制并不清楚。这项新研究则表明，E3泛素连接酶PUB25和PUB26通过对BIK1蛋白进行泛素化修饰，促进其通过蛋白酶体途径进行降解，负向调节免疫反应和抗病性。PUB25/26的活性受到G蛋白CPK28的双重调控；静息状态下，G蛋白与PUB25/26直接相互作用，抑制其泛素连接酶的活性，从而增强BIK1的稳定性，确保在病原来袭时能快速启动免疫应答；而免疫激活状态下，CPK28直接磷酸化PUB25/26，增强其泛素连接酶的活性，促进BIK1的降解，防止免疫反应的过度激活。研究人员还发现，PUB25/26特异地靶向非激活形式的BIK1，而对已经激活的BIK1没有作用，这说明植物一方面通过降解尚未激活的BIK1，避免过多积累激活状态的BIK1，另一方面维持已经激活的BIK1，形成免疫平衡，确保免疫反应的进行。该研究成果表明，E3泛素连接酶PUB25/26、G蛋白和CPK28三者组成一个免疫平衡调节器，精细调控BIK1的稳定性。

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